Впервые в истории молекулярной биологии учёные доказали, что один из самых древних и универсальных белков может функционировать, даже если его структура перевёрнута, как отражение в зеркале. Это открытие ставит под сомнение фундаментальное представление о том, что биологические молекулы работают исключительно в строго определённой «рукоправильной» или «руколевой» конфигурации, и открывает новые горизонты в понимании ранних этапов эволюции жизни на Земле.
Суть феномена связана с понятием хиральности — фундаментального свойства молекул, при котором они могут существовать в зеркальных формах, подобно правой и левой руке. В биологии царит строгая односторонность: белки построены из левосторонних аминокислот, а нуклеиновые кислоты — из правосторонних сахаров. Это явление, называемое гомохиральностью, лежит в основе всей земной жизни. Однако новое исследование, проведённое международной командой учёных из Японии и Израиля, показало, что один из белковых мотивов может нарушать это правило.
Речь идёт о структуре под названием «спираль-шпилька-спираль» (helix-hairpin-helix, HhH), которая участвует в связывании с ДНК и РНК. Исследователи из Института наук о Земле и жизни в Токио, Еврейского университета в Иерусалиме и Института Вейцмана синтезировали зеркальный аналог этого белка, используя исключительно правосторонние аминокислоты. На удивление, он сохранил способность к высокоэффективному связыванию с двухцепочечной ДНК, несмотря на то, что сама ДНК имеет правостороннюю спираль и, по классическим представлениям, не должна распознаваться левосторонним белком.
Экспериментально подтверждённая способность зеркального белка выполнять свою функцию получила название функциональная амбидекстрия. Подобное поведение ранее не наблюдалось у белков, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами. Это открытие имеет двойное значение: во-первых, оно предполагает существование более универсальных, возможно, доэволюционных принципов молекулярного взаимодействия; во-вторых, оно может указывать на альтернативные формы жизни, которые могли существовать в «зеркальном» биохимическом пространстве.
Дальнейшее моделирование молекулярных взаимодействий показало, что зеркальный белок использует те же ключевые участки для связывания, что и его природный аналог, несмотря на зеркальность. Это означает, что механизмы молекулярного распознавания гораздо более гибкие, чем считалось ранее. Такой универсальный характер HhH-мотива может быть остатком ранней стадии эволюции, когда жизнь ещё не «выбрала» одну из хиральных сторон.
Если подтвердится, что амбидекстральность — не уникальный случай, а потенциальная особенность других древних белков, это может радикально изменить наше понимание о зарождении биологических систем. Возможно, на ранних этапах жизни имелись условия, при которых обе хиральные формы могли сосуществовать или чередоваться. Это не только открывает путь к пересмотру происхождения земной жизни, но и усиливает интерес к возможности существования «зеркальной жизни» в других точках Вселенной.
Наблюдаемое поведение белка HhH может объясняться его простотой и структурной симметрией, которая обеспечивает гибкость связывания. Но ключевой вопрос остаётся открытым: была ли амбидекстрия результатом древней адаптации или побочным эффектом универсальности? На этот вопрос наука ещё не готова ответить, но уже сейчас ясно, что мир молекул — куда менее жёсткая система, чем мы привыкли думать.
Теперь исследователи планируют активно искать другие белки с аналогичной амбидекстральной функцией, чтобы понять, насколько широко распространён этот феномен. Если их гипотезы подтвердятся, это станет шагом к созданию синтетических форм жизни с уникальной хиральной организацией — возможно, пригодных для работы в экзопланетных условиях или даже в искусственно созданных биосферах.
А затем «Добавить на главный экран».